Group seminar
| Transition vitreuse lors du repliement des proteines. |
| Olivier Collet |
| Equipe 106, Institut Jean Lamour |
| Tuesday 06 April 2010 , 10h25 |
| Salle de séminaire du groupe de Physique Statistique |
En 1989, Doster a mis en évidence expérimentalement, pour la première fois, une transition vitreuse dans les mécanismes dynamiques associés aux protéines. Depuis, une grande quantité de résultats montre que ce phénomène semble être universel et se produit pour toutes les protéines vers $T=220 K$. L'origine physique de ce mécanisme est encore l'objet d'une controverse ; il résulte uniquement de la relaxation structurale des protéines pour certains et de la relaxation de l'eau de la première couche d'hydratation pour d'autres. Un modèle théorique ad hoc, basé sur le "random energy model" pour les interactions entre acides aminés, a déjà permis d'explorer la première proposition mais sans donner d'explications quant à son origine physique. Ici, nous proposons un modèle minimaliste de protéine en interaction avec un solvant à deux états (selon que les liaisons hydrogène eau-eau soient formées ou non). Nous montrons comment les protéines trouvent très rapidement leur structure native en empruntant des chemins passant par des configurations improbables. En dessous d'une certaine température, ce mécanisme disparait et fait place à une dynamique extrêmement lente. |